生物科学《生物化学》期末复习要点

2022生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）

一、生物分子结构与功能

（一）生物分子的组成

1、化学元素：蛋白质—N—16%

核 酸—P—9.9或9.4%

2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-

含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——

肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性

核 酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键

（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）

基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）

游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）

特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）

RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢

最活跃

序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的

引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳

脂 类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）

磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）

生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定

生物膜的功能-具有流动性和选择透过性

脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必

需脂肪酸）

线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大

膜表面积，利于生物代谢

维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEK

VB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病

VB2——FMN、FAD——脱氢酶

VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶

VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体

VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、

VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）

VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）

VB12——钴胺素—甲基转移

硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）

VC——坏血病

VA——夜盲症 VD——佝偻病 VE——育酚 VK——凝血

3、结 构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端

肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长

肽平面：6个原子，反式排列

一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯

键，方向5’→3’

（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲

各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离

核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽

夫规则

（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）

B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、

螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）

稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向

稳定）

（3）高级结构

蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域

四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）

变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性

蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）

实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。协同效

应、别构效应

核 酸——存在形式：染色体（超螺旋）-核小体-组蛋白（八聚体）

146长-左旋缠绕1.65圏+H1组蛋白=200bp

RNA的高级结构：tRNA（二级结构三叶草型、三级结构到L型）四环四臂（茎环结构、反密码环、氨基酸臂）、稀有碱基、3’端特征、参与氨基酸活化与转运

特殊核酸——核酶（起催化作用的是核酸）

4、性质：（1）光学性质：蛋白质（三种氨基酸-名称-摩尔吸光系数）-280nm-旋光性

变性：我国吴宪提出的。影响稳定的因素都可以引起变性。

核 酸（碱基共轭双键）-260nm-增色效应（DNA或RNA变性-

粘度）-减色效应（复性）-Tm（变性一半的温度-GC越多越高）

DNA变性与复性：杂交DNA-RNA、退火（复性缓慢冷却）

核酸分析方法—印迹法（Southern-DNA、N-RNA、W-蛋白质）

（2）颜色反应：蛋白质-双缩脲-氨基酸茚三酮反应

（3）分离与纯化：蛋白质分离

电 泳——电荷性质（等电点）与分子量大小

（SDS-PAGE）

透 析——分子量大小

层 析——分配系数不一样-亲和层析（配基和配体专一性

结合）-离子交换（电荷性质）-凝胶过滤（分子量

大先洗脱出来）-纸上层析（氨基酸分离与鉴定）

盐 析——中性盐破坏水化膜

核 酸——电泳（电荷性质和分子量大小）

层析（亲和层析分离mRNA）

（二）酶——特殊的蛋白质

1、全酶=酶蛋白+辅因子（辅基和辅酶）：辅基结合牢固、辅酶结合疏松

特异性决定于酶蛋白；辅因子传递电子、H和化学基团

2、必需基团：活性中心内的必需基团+活性中心外的必需基团

活性中心内的必需基团=结合中心+催化中心

活性中心外的必需基团=稳定酶的分子空间构象

3、酶的特点：只催化热力学允许反应、不增加不减少、不改变平衡点、高效本质降低

活化能、有专一性、活性可调

4、反应机制：最重要的是诱导契合学说——酶分子具有柔性

5、酶的活力：反应速度-测定初速度，底物浓度低于最大速度底物浓度5%.

影响酶活力的六个因素：酶量一定，底物浓度；温度-最适温度；酸

碱度-最适pH，不是pI；底物一定，酶浓度；激活剂和抑制剂

酶动力学方程：米氏方程-双倒数作图-横坐标、纵坐标

米氏常数Km：代表酶与底物亲和力，越小亲和力越大-最适底物

科学家：Michaelis 和Menten

6、抑制剂：不可逆-与酶必需基团共价结合

可逆-与酶非共价结合-可以除去：三种抑制的特点（结合位点、

Km的变化和计算、Vmax的变化和计算）

二、生物新陈代谢

（一）糖代谢

1、糖的消化吸收：依赖于特定载体的主动吸收过程，需要消耗能量

2、糖的无氧分解——糖酵解——有氧和无氧都要进行

（1）部位：细胞质基质。葡萄糖→丙酮酸的过程

（2）关键酶：催化不可逆的酶（己糖激酶、6-P-果糖激酶、丙酮酸激酶）

和糖异生对应起来（丙酮酸羧化酶-线粒体、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、二磷酸果糖

磷酸酶、6-P葡萄糖磷酸酶）

（3）脱氢：3-P甘油醛脱氢→1,3-2-P甘油酸——辅酶NADH（有氧，穿梭进入线粒

体-α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭）

（无氧，还原丙酮酸→乙醇或乳酸）——乳酸脱氢酶-同工酶

（4）放能：底物磷酸化——1,3-2-P甘油酸→3-P甘油酸（ATP）

磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸

（5）能量：葡萄糖净生成2ATP+2NADH，糖原-1-磷酸葡萄糖净生成3ATP

3、丙酮酸有氧氧化——三羧酸循环+氧化磷酸化——丙酮酸→CO2+NADH+FADH2

（1）部位：线粒体基质。原核在质膜

（2）丙酮酸脱羧——乙酰CoA-酶系（丙酮酸脱羧酶、二氢硫辛酸转乙酰酶、二氢

硫辛酸脱氢酶）第一个CO2产生。脱氢辅酶FADH2→NADH2

（酮戊二酸脱氢酶系相似）

（3）柠檬酸循环——关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、酮戊二酸和丙酮酸脱氢酶系

脱氢：四步（三个NAD、一个FAD）

柠檬酸→α酮戊二酸→琥珀酰CoA、苹果酸→草酰乙酸

琥珀酸→延胡索酸（FAD）

底物磷酸化：琥珀酰COA→琥珀酸

脱羧：柠檬酸→α酮戊二酸→琥珀酰CoA

能量：乙酰辅酶A开始10个ATP（3个NADH、1个

FADH2、一次底物磷酸化）

特殊：三个羧基-柠檬酸、异柠檬酸

两个羧基-酮戊二酸、琥珀酸、草酰乙酸、苹果酸、延胡索酸

琥珀酸脱氢酶（线粒体特征性酶，疏水性氨基酸多，位于线

粒体内膜上的不溶性酶）

意义：获取能量的主要方式。

4、其他途径——磷酸戊糖途径

（1）部位：细胞质基质

（2）阶段：氧化（脱碳转能）和非氧化阶段（基团转移）

（3）关键酶：6-P葡萄糖脱氢酶、6-P葡萄糖酸脱氢酶——辅酶NADPH2

（4）中间产物：三碳、四碳、五碳、六碳、七碳

（5）意义（还原动力；部分能量；核酸等物质的合成碳源；维持红细胞和含巯基蛋白质构象）

（6）特殊反应：转醛和转酮反应

（7）特点：6个6-P葡萄糖→5个6-P葡萄糖+6CO2+12NADPH+H+

5、糖异生——非糖物质（甘油、丙酮酸、乳酸、丙酸、氨基酸）→糖

（1）部位：动物肝脏

（2）关键酶：催化越过酵解不可逆的三个反应：丙酮酸羧化酶-线粒体、磷酸烯醇

式丙酮酸羧激酶、二磷酸果糖磷酸酶、6-P葡萄糖磷酸酶

6、糖原合成-非还原端开始

（1）关键酶：糖原合成酶——磷酸化调控；UDPG焦磷酸化酶；分支酶

（2）供能：UTP——UDPG参与，直接掺入1-P-G

7、糖原分解-非还原端开始

（1）关键酶：糖原磷酸化酶a，转移酶，脱支酶

（2）产物：1-P葡萄糖

（3）磷酸化酶的共价修饰调控：糖原磷酸化酶b磷酸化为a（有活性）

糖原合成酶a（有活性）磷酸化为b

具有激素调控的级联放大效应

（二）脂类代谢

1、脂肪动员：激素敏感性脂肪酶-磷酸甘油和脂肪酸（312顺序）

2、甘油分解——甘油激酶-3-P甘油——脱氢——P二羟丙酮

3、脂肪酸分解——产物乙酰辅酶A

（1）脂肪酸活化——原核（细胞溶胶）真核（细胞质基质）

脂肪酸→脂酰辅酶A（脂酰辅酶A合成酶或硫激酶I）-ATP→AMP

（2）脂酰辅酶A→线粒体——肉碱转移系统（长链）短链直接进入（肉碱脂酰转移酶I或II）

（3）分解：脱氢-水合-脱氢-硫解——循环（发生在α-β之间。关键每步反应的酶和

分子结构特征）——乙酰辅酶A

辅酶：第一次脱氢FAD 第二次脱氢NAD

（4）特殊：奇数碳原子——乙酰COA+丙酰CoA（羧化→琥珀酰COA）

不饱和碳原子——烯脂酰CoA异构酶（一个双键少一次脱氢）

ω氧化——二羧酸——β-氧化——琥珀酰CoA（分解加速）

α氧化——每次掉一个碳原子

（5）能量：一个乙酰辅酶A-10个ATP；每次循环4个ATP

4、酮体：肝脏——乙酰乙酸、丙酮、β-羟基丁酸

关键酶：HMG-CoA裂解酶（需要三个乙酰辅酶A参与）HMG（β羟β甲基戊二酰）

特点：正常代谢活动，肝脏合成，肝脏不能利用，在肾脏、肌肉、脑利用

5、脂肪酸合成：细胞质基质

（1）原料：乙酰辅酶A（糖代谢、脂肪酸分解、氨基酸分解）-转移-柠檬酸系统（关

键柠檬酸裂解酶、柠檬酸合酶、苹果酸酶）

直接原料：丙二酸单酰CoA（乙酰辅酶A羧化酶-生物素-限速酶）

（2）部位：细胞质ACP（酰基载体蛋白）

（3）过程：启动和装载-连接到ACP巯基上

缩合（脱羧）-还原-脱水-还原-循环-释放（硫酯酶）

（4）特点： 还原动力：NADPH（磷酸戊糖、苹果酸酶）每次循环需要2个NADPH

直接碳源：丙二酰ACP

产物：最长16碳软脂酸

延长：线粒体和内质网（载体CoA不是ACP），原料乙酰CoA

不饱和酸：脂酰CoA去饱和酶

6、三酰甘油合成：三磷酸甘油（甘油磷酸化、磷酸二羟丙酮脱氢）+脂酰辅酶A

（三）蛋白质代谢——氨基酸分解

1、蛋白质降解——胞外（消化酶）胞内（溶酶体降解和泛素降解-泛素活化酶、泛

素转移酶、泛素连接酶）

胞内：氨基酸去路（蛋白质、分解、糖和脂肪）

2、氨基酸分解——脱羧和脱氨

（1）脱氨：转氨（转氨酶：谷草转氨酶、谷丙转氨酶-吡哆醛或吡哆胺为辅酶）

-转氨酶氨基受体（主要α-酮戊二酸→谷氨酸）

脱氨：谷氨酸脱氢酶→α-酮戊二酸

联合脱氨基：转氨+脱氨（转氨酶+谷氨酸脱氢酶）

（2）尿素：部位：线粒体（2步）+细胞基质（3步）

过程：N（氨+天冬氨酸）、C（碳酸）

氨甲酰磷酸→氨甲酰磷酸合成酶I（尿素）II（嘧啶）

氨甲酰磷酸+鸟氨酸→瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸→

精氨酸（+延胡索酸）→尿素+鸟氨酸——循环

特征：能量-4个高能键（氨甲酰磷酸合成2个、谷氨酸+天冬氨酸2

个ATP2个高能键）

联系糖代谢——延胡索酸

关键酶：氨甲酰磷酸合成酶I（N-乙酰谷氨酸激活）

意义：消除氨的毒性

（3）碳骨架——脱羧→胺、→三羧酸循环

组氨酸→组胺 色氨酸→5’羟色胺 丝氨酸→乙醇胺

半胱氨酸→牛磺酸 谷氨酸→γ-氨基丁酸

3、一碳单位：亚胺甲基、甲酰基、羟甲基、亚甲基、次甲基、甲基（一碳单位载

体四氢叶酸转移）

（四）氧化磷酸化——电子传递（氧化过程）+ATP生成（磷酸化至少需要30.5KJ/mol能量）

1、发生部位：线粒体内膜

2、氧化磷酸化途径：

NADH→FMNH2→COQH2→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2 P/O=2.5

组成（复合体Ⅰ-Ⅲ-Ⅳ）——泵质子（4-4-2）磷酸化偶联（Ⅰ-Ⅲ-Ⅳ）

释放能量-220KJ，2.5ATP，其余能量（热能、体温、参与有关分子或离子跨膜，如

ATP外移、ADP内移）

琥珀酸→FADH2→COQH2→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2 P/O=1.5

组成（复合体Ⅱ-Ⅲ-Ⅳ）——泵质子（4-2）磷酸化偶联（Ⅲ-Ⅳ）

释放能量-150KJ

3、磷酸化机制：化学渗透学说

ATP合成酶复合体：F0（质子回流通道）+F1（可溶性,ATP合成酶-ATP合成）

4、特别知识点：（1）排列顺序：低还原电位→高还原电位

（2）电子传递途径：Fe3++e→Fe2+ Cu+→Cu2+

（3）不溶性酶：琥珀酸脱氢酶（线粒体标志性酶）

（4）脂溶性递氢体：CoQ

（5）Cytc:膜外侧，不属于哪一个复合体，水溶性

（6）Cyt只传递电子，不传递氢

5、解偶联：2,4-二硝基苯酚(酸性不解离，脂溶性能透过线粒体膜，同时带质子回流，而不

经过F0通道)→继续传递电子，释放能量（产热不产ATP）

抑制剂：安密妥——复合体Ⅰ；抗霉素A-Ⅲ；氰化物，硫化物-Ⅳ

（四）核酸代谢：

1、核酸分解：核酸酶-3,5磷酸二酯键；核苷酸酶-核苷酸→核苷+磷酸；核苷磷酸化

酶-核苷→1-P核戊糖+碱基

2、核酸酶：内切酶+外切酶

3、碱基分解：腺核苷酸（脱氨）→次黄嘌呤核苷酸→次黄嘌呤（氧化）→黄嘌呤

鸟嘌呤（脱氨）→黄嘌呤（氧化酶）→尿酸（人体）—痛风（别嘌呤醇可减缓）

嘧啶：胞嘧啶、尿嘧啶→β-丙氨酸；胸腺嘧啶→氨基异丁酸

4、核苷酸合成：

（1）嘌呤核苷酸合成：起始物——5-磷酸核糖焦磷酸开始

顺 序——945783612（3.9-谷氨酰胺；2,8-一碳单位；457-

甘氨酸、6-碳酸；1-天冬氨酸）

一碳单位载体：四氢叶酸

特 点：先糖后环化

第一产物：次黄嘌呤核苷酸

腺嘌呤——次黄嘌呤核苷酸+天冬氨酸（GTP）

鸟嘌呤——次黄嘌呤核苷酸+谷氨酰胺（ATP）

（2）嘧啶核苷酸合成：起始物——氨甲酰磷酸（氨甲酰磷酸合成酶II区别尿素形成）

顺 序——23-4561（23-氨甲酰；4561-天冬氨酸）

特 点——先环化后糖

先合成环+5-磷酸核糖→乳清核苷酸（脱羧）

第一产物：乳清苷酸（脱羧）→尿嘧啶核苷酸

UTP+谷氨酰胺→CTP

（3）脱氧核苷酸合成：核苷酸二磷酸水平还原（NADPH）→脱氧核苷二磷酸

5、DNA合成——复制+逆转录（cDNA）

（1）DNA生物合成——复制——基础（碱基互补配对原则）

原 料：四种脱氧核苷三磷酸（dNTP）

场 所：真核（细胞核）

合成 酶：聚合酶—形成3’5’-磷酸二酯键和氢键

原核三种（DNA-Pol Ⅰ(修复、矫正、切引物)、Ⅱ、

Ⅲ-真正的聚合酶）

真核五种（α、β、γ、δ-真正聚合酶、ε）

拓扑异构酶-解开或松弛超螺旋（剪断-连接）

解链酶-打开双键（耗能-一对碱基2个ATP）

连接酶-连接DNA切口（相邻5-P和3-OH，另一条链完整）

-3’5’-磷酸二酯键

方 向：5’→3’（模板3’→5’）

特 点：半保留-半不连续（前导链连续、后随链不连续）

真核-多起点同时双向对称复制-多复制子

原核-单起点（对称θ、不对称-滚环、不同起点D

环）—单复制子

半不连续：冈崎片段（方向相同）

半 保 留：证明（同位素标记+SeCl密度梯度离心）

引 物：引发体G蛋白（RNA聚合酶）-本质RNA-模板-DNA

起 点：富含AT

单链结合蛋白：SSB（维持单链构象，防止DNA酶解）-再使用

端 粒：端粒酶（蛋白质+RNA）修复

（2）RNA生物合成——转录+复制

原 料：四种核糖核苷酸（NTP）

场 所：核内

合成 酶：RNA聚合酶

原核六聚体（α2ββ’σω）-σ（识别启动子）

ββ’-聚合活性；α-转录因子结合

真核（RNA-Pol Ⅰ-rRNA;Ⅱ-mRNA;Ⅲ-tRNA等）

方 向：5’→3’

引 物：不需要

特 点：非对称转录

启动子：原核—-10区（Pribnow Box）-TATAAT-双链打开容易

-35区-聚合酶识别

真核—顺式作用元件+反式作用因子（识别起始部位）

起始复合物：DNA+RNA聚合酶+RNA+起始因子

终止子：原核-ρ因子识别终止序列+茎环终止（回文对称序列）

转录加工：原核mRNA不需要加工——边转录边翻译，寿命3min

真核mRNA加工（加帽+加尾+切除内含子+可变剪

接）

hnRNA→mRNA(比原DNA短4-5倍)

帽子：5’7mGpppN 尾：Pol(A)-亲和层析分离

内含子：插入序列（需要切除）-1981,Cech-核酶

外显子：编码序列（需要保留）

tRNA加工：剪接+3’(CCA-OH)+稀有碱基（甲基化、

脱氨、还原、转换→假尿嘧啶、甲基化腺嘌呤

和鸟嘌呤、二氢尿嘧啶、次黄嘌呤）

（五）蛋白质的生物合成——mRNA为模板+tRNA（翻译者）+活化氨基酸

部 位：细胞质核糖体（核糖蛋白体）-80%RNA

多聚核糖体-几十到100个核糖体集在一起-提高合成效率

三个重要位点：A位-氨基酰tRNA结合部位（肽键

形成部位）

P位-肽酰tRNA部位

E位：空载tRNA离开部位

模 板：mRNA-代谢最活跃，含量5%RNA

原核-多顺反子；真核-单顺反子

方 向：N端→C端（氨基端→羧基端）

过 程：氨基酸活化-氨酰-tRNA形成（两个高能磷脂键-ATP）

（氨基酸羧基连在tRNA的最后A的核糖3-OH→

tRNA-A[3-Aa]）

起始tRNA:原核起始甲硫氨酸→甲酰化-fMet-tRNAifMet

真核不甲酰化-tRNAiMet

起始复合物：30S→mRNA→fMet-tRNAf→50S

起始tRNA进入P位(起始密码在此)，A位

被IF-1占据——GTP供能

真核起始：起始因子多。40S→Met-tRNAi→

mRNA→60S（GTP供能）

多肽延伸：(1)氨酰-tRNA进入A位。mRNA密码与

tRNA反密码配对。

(2)P位tRNA转位到A位的氨酰-tRNA的

氨基上，转肽后形成肽键。

(3)mRNA由5’→3’移动一个密码子

（GTP供能）

(4)循环：方向N→C延伸

多肽终止：RF识别终止密码子。

折叠加工：边合成变折叠。

(1)氨基和羧基端修饰：切除、乙酰化(2)信号肽切除(3)

个别氨基酸修饰-磷酸化(4)连接糖类(5)连接辅基-血红

蛋白血红素(6)剪切(7)形成二硫键

蛋白质运输：信号肽介导

代谢调控

（一）细胞调控：物质代谢之间的关系——关键中间产物（6-P-G、丙酮酸、乙酰CoA）

代谢活动的分区：不同代谢在不同的特定区域进行，主要是因为酶的定位

生物膜的控制：如线粒体膜的控制

（二）分解和合成：关键步骤正反应和逆反应有不同酶催化。合成-耗能；分解-放能

ATP是能量直接载体。NADPH是合成还原动力（专一性于合成）

FADH2-NADH携带还原H和电子→呼吸链→ATP

（三）代谢速度的调控——酶活性调控

1、酶不能改变平衡点、但能降低反应活化能。

2、酶的调控方式：

（1）改变（激活或抑制）活性——前馈和反馈

正作用：反应加速（底物促进）

前馈抑制：（乙酰辅酶A对乙酰辅酶A羧化酶前馈抑制）

负作用：反应减速（产物抑制）

酶的共价修饰与级联放大

（2）酶的合成或降解——基因表达的调节

★乳糖操纵子：启动子+操纵基因+结构基因(3个)—诱导物乳糖

★色氨酸操纵子：辅阻遏物——色氨酸

四、其他

1、关注生物学前沿——2022-21诺贝尔奖

2、知识的应用：综合分析如蛋白质分离与纯化、灵活分析（如碱基互补配对）

3、归类进行整理：如代谢场所——酵解——细胞质基质

三羧酸循环——线粒体

尿素循环——线粒体+细胞基质

糖异生——线粒体+细胞基质

脂肪酸分解——线粒体

脂肪酸合成——细胞基质

DNA复制和转录——真核细胞核

蛋白质合成——细胞基质

磷酸戊糖途径——细胞基质

如供能——糖原合成-UTP-UDPG

磷脂合成-CTP

蛋白合成-GTP+ATP

脂肪酸合成-ATP

如跨膜——胞质中的NADH→线粒体（方式？）

胞质中的脂酰CoA→线粒体（方式？）

线粒体中乙酰CoA→胞质（方式？）

核内RNA→细胞质基质

呼吸链质子跨膜（方式？）